ROBERTA
CHIARALUCE
BIO/10
-
Tecniche di fisiopatologia cardiocircolatoria e perfusione cardiovascolare - Roma Azienda Policlinico Umberto I
LEZIONI DI CHIMICA E PROPEDEUTICA BIOCHIMICA AA 2023/2024
Le lezioni di Chimica e Propedeutica Biochimica dell’insegnamento Basi Fisiche e Chimiche per l’Anno accademico 2022/2023 inizieranno Lunedì 16 ottobre 2023 alle ore 08:00
e si svolgeranno presso l'Aula C di Clinica Oculistica PL001-E01PR1L003 Policlinico Umberto I
Tutte le informazioni e le notizie relative alla didattica, il materiale didattico, il calendario degli appelli di esame, le comunicazioni agli studenti e gli aggiornamenti sono riportati sulla piattaforma moodle (https://elearning.uniroma1.it/) nel sito del corso di studio
Prof. Roberta Chiaraluce
CORSO DI LAUREA IN MEDICINA E CHIRURGIA B
Per la firma delle ADE del secondo anno gli studenti possono recarsi il mercoledì dalle 11:30 alle 13:30 presso la stanza S4, seminterrato, Dipartimento di Scienze Biochimiche “A. Rossi Fanelli” (CU027) dopo aver fissato un appuntamento all’indirizzo: roberta.chiaraluce@uniroma1.it
Prof. Roberta Chiaraluce
Insegnamento | Codice | Anno | Corso - Frequentare | Bacheca |
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BASI MOLECOLARI DELLA VITA | 1034829 | 2023/2024 | ||
BASI BIOCHIMICHE DELLE SCIENZE DIAGNOSTICHE | 1035172 | 2023/2024 | ||
BIOCHIMICA | 1026210 | 2023/2024 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2023/2024 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2023/2024 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2022/2023 | ||
BASI BIOCHIMICHE DELLE SCIENZE DIAGNOSTICHE | 1035172 | 2022/2023 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2022/2023 | ||
BIOCHIMICA | 1026210 | 2022/2023 | ||
BASI MOLECOLARI DELLA VITA | 1034829 | 2022/2023 | ||
BASI MOLECOLARI DELLA VITA | 1034829 | 2021/2022 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2021/2022 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2021/2022 | ||
BIOCHIMICA | 1026210 | 2021/2022 | ||
BASI BIOCHIMICHE DELLE SCIENZE DIAGNOSTICHE | 1035172 | 2021/2022 | ||
BASI MOLECOLARI DELLA VITA | 1034829 | 2020/2021 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2020/2021 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2020/2021 | ||
BIOCHIMICA | 1026210 | 2020/2021 | ||
BASI BIOCHIMICHE DELLE SCIENZE DIAGNOSTICHE | 1035172 | 2020/2021 | ||
BIOCHIMICA | 1026210 | 2020/2021 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2019/2020 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2019/2020 | ||
BASI MOLECOLARI DELLA VITA | 1034829 | 2019/2020 | ||
BASI BIOCHIMICHE DELLE SCIENZE DIAGNOSTICHE | 1035172 | 2019/2020 | ||
BIOCHIMICA | 1026210 | 2019/2020 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2018/2019 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2018/2019 | ||
BASI MOLECOLARI DELLA VITA | 1034829 | 2018/2019 | ||
BASI BIOCHIMICHE DELLE SCIENZE DIAGNOSTICHE | 1035172 | 2018/2019 | ||
BIOCHIMICA | 1026210 | 2018/2019 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2017/2018 | ||
BASI MOLECOLARI DELLA VITA | 1034829 | 2017/2018 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2017/2018 | ||
BASI BIOCHIMICHE DELLE SCIENZE DIAGNOSTICHE | 1035172 | 2017/2018 | ||
BIOCHIMICA | 1026210 | 2017/2018 | ||
BASI MOLECOLARI DELLA VITA | 1034829 | 2016/2017 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2016/2017 | ||
BASI FISICHE E CHIMICHE | 1035041 | 2016/2017 | ||
BASI BIOCHIMICHE DELLE SCIENZE DIAGNOSTICHE | 1035172 | 2016/2017 | ||
BIOCHIMICA | 1026210 | 2016/2017 |
Orario di Ricevimento:
Dal 1°Febbraio al 30 Settembre: Giovedì ore 9:30-11:30
Dal 1°Ottobre al 31 Gennaio: Mercoledì ore 11:30 -13:30
CARRIERA E TITOLI
2007 a oggi: Professore Associato nel settore scientifico disciplinare BIO/10, Biochimica, presso la I Facoltà di Medicina e Chirurgia dell Università di Roma La Sapienza .
2001-2007: Ricercatore presso la I Facoltà di Medicina e Chirurgia dell Università di Roma La Sapienza , settore scientifico disciplinare BIO/10.
1993: conseguimento del titolo di Dottore di Ricerca.
1991: Collaboratore Tecnico, VII qualifica funzionale, presso il Dipartimento di Scienze Biochimiche
1985 - 1986: attività di ricerca presso il laboratorio di Chemical Pathology della Harvard University in Boston, Ma (U.S.A.), sotto la guida del dr. Sandor Szabo.
1981: laurea in Scienze Biologiche con la votazione di 110/110 e lode.
Membro della Societa Italiana di Biochimica e Biologia Molecolare
ATTIVITA DIDATTICA
(Insegnamenti tenuti)
Biochimica presso il Corso di Laurea Magistrale B in Medicina e Chirurgia
Biochimica presso il Corso di Laurea Universitaria in Terapista Occupazionale (Policlinico Umberto I)
Biochimica presso il Corso di Laurea Universitaria in Tecniche di Laboratorio Biomedico B sede Azienda S. Camillo Forlanini.
Chimica e Propedeutica Biochimica presso il Corso di Laurea Universitaria in Tecniche di Radiologia Medica per Immagini e Radioterapia
Chimica e Propedeutica Biochimica presso il Corso di Laurea Universitaria in Tecniche della Fisiopatologia Cardiocircolatoria e Perfusione Cardiovascolare (Policlinico Umberto I)
ATTIVITA SCIENTIFICA
L attività di ricerca è stata rivolta principalmente verso lo studio della struttura, della funzione e della stabilità delle proteine in soluzione. Tali studi sono stai condotti su diversi sistemi proteici mediante tecniche spettroscopiche (spettroscopia UV-visibile, fluorescenza, dicroismo circolare, FTIR). I sistemi proteici studiati comprendono proteine estratte da organismi estremofili, frammenti anticorpali e proteine umane ricombinanti. Ha condotto inoltre delle analisi spettroscopiche sull aggregazione e la fibrillogenesi di frammenti del peptide beta-amiloide per studiare l effetto di peptidi inibitori dell aggregazione.
Negli ultimi anni il suo interesse si è diretto verso lo studio della struttura, della funzione e della stabilità termodinamica di varianti polimorfiche di proteine umane coinvolte nella trasduzione del segnale e associate a stati patologici come il diabete e il cancro.
PUBBLICAZIONI SCIENTIFICHE
Pubblicazioni Peer reviewed di ROBERTA CHIARALUCE: selezionate negli ultimi 15 anni
1) Fiorillo A, Petrosino M, Ilari A, Pasquo A, Cipollone A, Maggi M, Chiaraluce
R, Consalvi V. The phosphoglycerate kinase 1 variants found in carcinoma cells
display different catalytic activity and conformational stability compared to the
native enzyme. PLoS One. 2018 Jul 11;13(7):e0199191.
2) Petrosino M, Bonetti D, Pasquo A, Lori L, Chiaraluce R, Consalvi V,
Travaglini-Allocatelli C. Unveiling the folding mechanism of the Bromodomains.
Biochem Biophys Rep. 2017 Jul 8;11:99-104. doi: 10.1016/j.bbrep.2017.06.009.
3) Stellato F, Fusco Z, Chiaraluce R, Consalvi V, Dinarelli S, Placidi E,
Petrosino M, Rossi GC, Minicozzi V, Morante S. The effect of -sheet breaker
peptides on metal associated Amyloid- peptide aggregation process. Biophys Chem.
2017 Oct;229:110-114.
4) Petrosino M, Lori L, Pasquo A, Lori C, Consalvi V, Minicozzi V, Morante S, Laghezza A, Giorgi A, Capelli D, Chiaraluce R. Single-Nucleotide Polymorphism of
PPAR , a Protein at the Crossroads of Physiological and Pathological Processes.
Int J Mol Sci. 2017 Feb 10;18(2). 3.257
5) Illiano E, Demurtas OC, Massa S, Di Bonito P, Consalvi V, Chiaraluce R, Zanotto C, De Giuli Morghen C, Radaelli A, Venuti A, Franconi R. Production of functional, stable, unmutated recombinant human papillomavirus E6 oncoprotein implications for HPV-tumor diagnosis and therapy. J Transl Med. 2016, 14(1):224 3.694
6)Lori L, Pasquo A, Lori C, Petrosino M, Chiaraluce R, Tallant C, Knapp S,Consalvi V. Effect of BET Missense Mutations on Bromodomain Function, Inhibitor Binding and Stability. PLoS One. 2016 Jul 12;11(7):e0159180. 3.057
7) Lori C, Pasquo A, Montanari R, Capelli D, Consalvi V, Chiaraluce R, Cervoni L,
Loiodice F, Laghezza A, Aschi M, Giorgi A, Pochetti G. Structural basis of the
transactivation deficiency of the human PPAR F360L mutant associated with
familial partial lipodystrophy. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2014, 70(Pt 7):1965-76. 2.512
8) Minicozzi V, Chiaraluce R, Consalvi V, Giordano C, Narcisi C, Punzi P, Rossi
GC, Morante S. Computational and experimental studies on -sheet breakers
targeting A 1-40 fibrils. J Biol Chem. 2014, 289(16):11242-52. 4.258
9) Lori C, Lantella A, Pasquo A, Alexander LT, Knapp S, Chiaraluce R, Consalvi V.
Effect of single amino acid substitution observed in cancer on Pim-1 kinase thermodynamic stability and structure. PLoS One. 2013, 8(6):e64824. 3.057
10)Pasquo A, Consalvi V, Knapp S, Alfano I, Ardini M, Stefanini S, Chiaraluce R.
Structural stability of human protein tyrosine phosphatase catalytic domain:
effect of point mutations. PLoS One. 2012;7(2):e32555. 3.057
11)Giordano C, Sansone A, Masi A, Masci A, Mosca L, Chiaraluce R, Pasquo A,
Consalvi V. Inhibition of amyloid peptide fragment A 25-35 fibrillogenesis and
toxicity by N-terminal -amino acid-containing esapeptides: is taurine moiety
essential for in vivo effects? Chem Biol Drug Des. 2012, 79(1):30-7. 2.802
12) Karlström M, Chiaraluce R, Giangiacomo L, Steen IH, Birkeland NK, Ladenstein R, Consalvi V. Thermodynamic and kinetic stability of a large multi-domain enzyme
from the hyperthermophile Aeropyrum pernix. Extremophiles. 2010;14(2):213-23 3.200
13) Florio R, Chiaraluce R, Consalvi V, Paiardini A, Catacchio B, Bossa F, Contestabile R.Structural stability of the cofactor binding site in Escherichia coli serine hydroxymethyltransferase--the role of evolutionarily conserved
hydrophobic contacts.FEBS J. 2009;276(24):7319-28 2.346
14) Ilari A, Fiorillo A, Angelaccio S, Florio R, Chiaraluce R, van der Oost J, Consalvi V. Crystal structure of a family 16 endoglucanase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus--structural basis of substrate recognition. FEBS J. 2009;276(4):1048-58. 4.237
15) Florio R, Chiaraluce R, Consalvi V, Paiardini A, Catacchio B, Bossa F, Contestabile R. The role of evolutionarily conserved hydrophobic contacts in the quaternary structure stability of Escherichia coli serine hydroxymethyltransferase. FEBS J. 2009;276(1):132-43. 4.237
16) Giordano C, Masi A, Pizzini A, Sansone A, Consalvi V, Chiaraluce R, Lucente G. Synthesis and activity of fibrillogenesis peptide inhibitors related to the 17-21
beta-amyloid sequence. Eur J Med Chem. 2009;44(1):179-89.
17) Villani ME, Morea V, Consalvi V, Chiaraluce R, Desiderio A, Benvenuto E,
Donini M. Humanization of a highly stable single-chain antibody by structure-based antigen-binding site grafting. Mol Immunol. 2008;45(9):2474-85. 3.902
18) Grillo C, D'Ambrosio C, Consalvi V, Chiaraluce R, Scaloni A, Maceroni M, Eufemi M, Altieri F. DNA-binding activity of the ERp57 C-terminal domain is related to a redox dependent conformational change. J Biol Chem. 2007;282(14):10299-310 4.258
19) Calcium-induced tertiary structure modifications of endo-beta-1,3-glucanase from Pyrococcus furiosus in 7.9 M guanidinium chloride. Biochem J. 2005;386(Pt 3):515-24. 3.562
20) Angelaccio S, Chiaraluce R, Consalvi V, Buchenau B, Giangiacomo L, Bossa F, Contestabile R. Catalytic and thermodynamic properties of tetrahydromethanopterin-dependent serine hydroxymethyltransferase from Methanococcus jannaschii. J Biol Chem. 2003;278(43):41789-97. 4.258
LIBRI
1) R. Chiaraluce and V. Consalvi. Chaperones, Chaperonins and heat shock proteins. (2000)Encyclopedia of Life Sciences, Nature Publishing Group, Macmillan reference limited.
2) R. Chiaraluce and V. Consalvi. Chaperonins. (2001) Encyclopedia of Life Sciences, Nature Publishing Group, Macmillan reference limited.
3) R. Chiaraluce and V. Consalvi. Chaperones, Chaperonins and Heat Shock Proteins. (2003) Nature Encyclopedia of Human Genome, Nature Publishing Group, New York, New York.
4) Consalvi, Valerio and Chiaraluce, Roberta (June 2015) Chaperones, Chaperonins and Heat-Shock Proteins. In: eLS. John Wiley & Sons, Ltd: Chichester.
DOI: 10.1002/9780470015902.a0000641.pub3