CHIARALUCE ROBERTA

Professore Associato 
Settore scientifico disciplinare di riferimento  (BIO/10)
Ateneo Università degli Studi di ROMA "La Sapienza" 
Struttura di afferenza Dipartimento di SCIENZE BIOCHIMICHE "ALESSANDRO ROSSI FANELLI" 
Recapiti Elenco recapiti telefonici

Orari di ricevimento

Orario di Ricevimento: Giovedì ore 9:30-11:30

Curriculum

CARRIERA E TITOLI

2007 a oggi: Professore Associato nel settore scientifico disciplinare BIO/10, Biochimica, presso la I Facoltà di Medicina e Chirurgia dell‘Università di Roma “La Sapienza”.
2001-2007: Ricercatore presso la I Facoltà di Medicina e Chirurgia dell‘Università di Roma “La Sapienza”, settore scientifico disciplinare BIO/10.
1993: conseguimento del titolo di Dottore di Ricerca.
1991: Collaboratore Tecnico, VII qualifica funzionale, presso il Dipartimento di Scienze Biochimiche
1985 - 1986: attività di ricerca presso il laboratorio di Chemical Pathology della Harvard University in Boston, Ma (U.S.A.), sotto la guida del dr. Sandor Szabo.
1981: laurea in Scienze Biologiche con la votazione di 110/110 e lode.
Membro della Societa’ Italiana di Biochimica e Biologia Molecolare

ATTIVITA’ DIDATTICA
(Insegnamenti tenuti)
 Biochimica presso il Corso di Laurea Magistrale “B” in Medicina e Chirurgia
 Biochimica presso il Corso di Laurea Universitaria in Terapista Occupazionale (Policlinico Umberto I)
 Biochimica presso il Corso di Laurea Universitaria in Tecniche di Laboratorio Biomedico “B” sede Azienda S. Camillo Forlanini.
 Chimica e Propedeutica Biochimica presso il Corso di Laurea Universitaria in Tecniche di Radiologia Medica per Immagini e Radioterapia
 Chimica e Propedeutica Biochimica presso il Corso di Laurea Universitaria in Tecniche della Fisiopatologia Cardiocircolatoria e Perfusione Cardiovascolare (Policlinico Umberto I)
ATTIVITA’ SCIENTIFICA
L’attività di ricerca è stata rivolta principalmente verso lo studio della struttura, della funzione e della stabilità delle proteine in soluzione. Tali studi sono stai condotti su diversi sistemi proteici mediante tecniche spettroscopiche (spettroscopia UV-visibile, fluorescenza, dicroismo circolare, FTIR). I sistemi proteici studiati comprendono proteine estratte da organismi estremofili, frammenti anticorpali e proteine umane ricombinanti. Ha condotto inoltre delle analisi spettroscopiche sull’aggregazione e la fibrillogenesi di frammenti del peptide beta-amiloide per studiare l’effetto di peptidi inibitori dell’aggregazione.
Negli ultimi anni il suo interesse si è diretto verso lo studio della struttura, della funzione e della stabilità termodinamica di varianti polimorfiche di proteine umane coinvolte nella trasduzione del segnale e associate a stati patologici come il diabete e il cancro.
PUBBLICAZIONI SCIENTIFICHE
A. Pubblicazioni “Peer reviewed” di ROBERTA CHIARALUCE: selezionate negli ultimi 15 anni
1 Petrosino M, Lori L, Pasquo A, Lori C, Consalvi V, Minicozzi V, Morante S, Laghezza A, Giorgi A, Capelli D, Chiaraluce R. Single-Nucleotide Polymorphism of
PPARγ, a Protein at the Crossroads of Physiological and Pathological Processes.
Int J Mol Sci. 2017 Feb 10;18(2). 3.257
2 Illiano E, Demurtas OC, Massa S, Di Bonito P, Consalvi V, Chiaraluce R, Zanotto C, De Giuli Morghen C, Radaelli A, Venuti A, Franconi R. Production of functional, stable, unmutated recombinant human papillomavirus E6 oncoprotein implications for HPV-tumor diagnosis and therapy. J Transl Med. 2016, 14(1):224 3.694
3 Lori L, Pasquo A, Lori C, Petrosino M, Chiaraluce R, Tallant C, Knapp S,Consalvi V. Effect of BET Missense Mutations on Bromodomain Function, Inhibitor Binding and Stability. PLoS One. 2016 Jul 12;11(7):e0159180. 3.057
4 Lori C, Pasquo A, Montanari R, Capelli D, Consalvi V, Chiaraluce R, Cervoni L,
Loiodice F, Laghezza A, Aschi M, Giorgi A, Pochetti G. Structural basis of the
transactivation deficiency of the human PPARγ F360L mutant associated with
familial partial lipodystrophy. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2014, 70(Pt 7):1965-76. 2.512
5 Minicozzi V, Chiaraluce R, Consalvi V, Giordano C, Narcisi C, Punzi P, Rossi
GC, Morante S. Computational and experimental studies on β-sheet breakers
targeting Aβ1-40 fibrils. J Biol Chem. 2014, 289(16):11242-52. 4.258
6 Lori C, Lantella A, Pasquo A, Alexander LT, Knapp S, Chiaraluce R, Consalvi V.
Effect of single amino acid substitution observed in cancer on Pim-1 kinase thermodynamic stability and structure. PLoS One. 2013, 8(6):e64824. 3.057
7 Pasquo A, Consalvi V, Knapp S, Alfano I, Ardini M, Stefanini S, Chiaraluce R.
Structural stability of human protein tyrosine phosphatase ρ catalytic domain:
effect of point mutations. PLoS One. 2012;7(2):e32555. 3.057
8 Giordano C, Sansone A, Masi A, Masci A, Mosca L, Chiaraluce R, Pasquo A,
Consalvi V. Inhibition of amyloid peptide fragment Aβ25-35 fibrillogenesis and
toxicity by N-terminal β-amino acid-containing esapeptides: is taurine moiety
essential for in vivo effects? Chem Biol Drug Des. 2012, 79(1):30-7. 2.802
9 Karlström M, Chiaraluce R, Giangiacomo L, Steen IH, Birkeland NK, Ladenstein R, Consalvi V. Thermodynamic and kinetic stability of a large multi-domain enzyme
from the hyperthermophile Aeropyrum pernix. Extremophiles. 2010;14(2):213-23 3.200
10 Florio R, Chiaraluce R, Consalvi V, Paiardini A, Catacchio B, Bossa F, Contestabile R.Structural stability of the cofactor binding site in Escherichia coli serine hydroxymethyltransferase--the role of evolutionarily conserved
hydrophobic contacts.FEBS J. 2009;276(24):7319-28 2.346
11 Ilari A, Fiorillo A, Angelaccio S, Florio R, Chiaraluce R, van der Oost J, Consalvi V. Crystal structure of a family 16 endoglucanase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus--structural basis of substrate recognition. FEBS J. 2009;276(4):1048-58. 4.237
12 Florio R, Chiaraluce R, Consalvi V, Paiardini A, Catacchio B, Bossa F, Contestabile R. The role of evolutionarily conserved hydrophobic contacts in the quaternary structure stability of Escherichia coli serine hydroxymethyltransferase. FEBS J. 2009;276(1):132-43. 4.237
13 Giordano C, Masi A, Pizzini A, Sansone A, Consalvi V, Chiaraluce R, Lucente G. Synthesis and activity of fibrillogenesis peptide inhibitors related to the 17-21
beta-amyloid sequence. Eur J Med Chem. 2009;44(1):179-89.
14 Villani ME, Morea V, Consalvi V, Chiaraluce R, Desiderio A, Benvenuto E,
Donini M. Humanization of a highly stable single-chain antibody by structure-based antigen-binding site grafting. Mol Immunol. 2008;45(9):2474-85. 3.902
15 Grillo C, D'Ambrosio C, Consalvi V, Chiaraluce R, Scaloni A, Maceroni M, Eufemi M, Altieri F. DNA-binding activity of the ERp57 C-terminal domain is related to a redox dependent conformational change. J Biol Chem. 2007;282(14):10299-310 4.258
14 Calcium-induced tertiary structure modifications of endo-beta-1,3-glucanase from Pyrococcus furiosus in 7.9 M guanidinium chloride. Biochem J. 2005;386(Pt 3):515-24. 3.562
15 Angelaccio S, Chiaraluce R, Consalvi V, Buchenau B, Giangiacomo L, Bossa F, Contestabile R. Catalytic and thermodynamic properties of tetrahydromethanopterin-dependent serine hydroxymethyltransferase from Methanococcus jannaschii. J Biol Chem. 2003;278(43):41789-97. 4.258
LIBRI
1) R. Chiaraluce and V. Consalvi. Chaperones, Chaperonins and heat shock proteins. (2000)Encyclopedia of Life Sciences, Nature Publishing Group, Macmillan reference limited.
2) R. Chiaraluce and V. Consalvi. Chaperonins. (2001) Encyclopedia of Life Sciences, Nature Publishing Group, Macmillan reference limited.
3) R. Chiaraluce and V. Consalvi. Chaperones, Chaperonins and Heat Shock Proteins. (2003) Nature Encyclopedia of Human Genome, Nature Publishing Group, New York, New York.
4) Consalvi, Valerio and Chiaraluce, Roberta (June 2015) Chaperones, Chaperonins and Heat-Shock Proteins. In: eLS. John Wiley & Sons, Ltd: Chichester.
DOI: 10.1002/9780470015902.a0000641.pub3