Amminoacidi: proprietà chimico-fisiche. Legame peptidico e peptidi di importanza biologica: glutatione. Proteine: Funzione e struttura delle proteine: struttura primaria,secondaria,terziaria,quaternaria. Mioglobina, emoglobina, anticorpi e collageno. Proteine coinvolte nella contrazione muscolare e motilità non muscolare. Esempi di patologie molecolari(Anemia mediterranea, Enfisema, Emofilia) e di patologie legate al misfolding di proteine (Creutzfeld-Jacob,Huntington). Enzimi: Classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica e regolazione allosterica. Meccanismo generale della catalisi enzimatica: lisoenzima, enolasi, chimotripsina. Coenzimi e cofattori. Glucidi: struttura e funzione delle principali classi di glucidi: monosaccaridi, oligosaccaridi, polisaccaridi, glicoproteine, proteoglicani. Lipidi: struttura e funzione delle principali classi di lipidi: fosfolipidi, glicolipidi, eicosanoidi, steroli, steroidi. Acidi biliari. Lipoproteine. Membrane biologiche: trasporto e trasportatori di membrana. Vitamine: generalità,classificazione,strutture e funzione delle vitamine liposolubili con particolare riguardo alle vitamine A: meccanismo della visione; K: coagulazione del sangue. Vitaminedel gruppo B; vitamina C e vitamine antianemiche.

Mathews C., van Holde K.E., Appling D., Antony-Cahill S., Biochimica Ed. Piccin Nelson D.L. & Cox M.M. I principi di Biochimica di Lehninger Ed Zanichelli Garrett R.H. & Grisham C.M. Principi di Biochimica con Ed. Piccin Voet D., Voet J.G., Pratt C.W. T. Fondamenti di Biochimica Ed. Zanichelli Campbell M.K., Farrell S.O. Biochimica Ed. EdiSES Ninfa A.J. & Pallou D.P. Metodologie di Base per la Biochimica e la Biotecnologia Ed. Zanichelli Bonaccorsi MC, Contestabile R., Di Salvo M.L Metodologie Biochimiche Casa Ed. Ambrosiana

Contenuti del corso. Il corso affronterà lo studio delle proprietà, della struttura e della funzione di proteine e enzimi. Le macromolecole biologiche Proteine (10 ore). Proprietà dell’acqua. Amminoacidi e legame peptidico. Struttura e funzione delle proteine. Livelli strutturali. Proteine fibrose e globulari. Ripiegamento e denaturazione delle proteine. Proprietà dinamiche delle proteine. Uso dei modelli molecolari. Mioglobina ed emoglobina (6 ore). Ruolo fisiologico. Struttura terziaria e quaternaria. Cooperatività del legame con l’ossigeno. Modelli allosterici concertato e sequenziale. Effetto Bohr ed effettori allosterici. Emoglobine patologiche e malattie molecolari. Enzimologia (8 ore). Caratteristiche generali degli enzimi. Teoria generale della catalisi enzimatica. Cinetica enzimatica. Meccanismi d’inibizione reversibile. Meccanismi di catalisi enzimatica. Ruolo di vitamine e coenzimi nella catalisi. Regolazione dell’attività enzimatica. Misura sperimentale delle cinetiche enzimatiche e calcolo dei parametri cinetici di una reazione.

- VOET Donald , VOET Judith G , PRATT Charlotte W FONDAMENTI DI BIOCHIMICA Zanichelli - NELSON David L , COX Michael M I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER Zanichelli - GARRETT Reginal E, GRISHAM Charles M BIOCHIMICA Piccin I testi possono essere consultati presso la biblioteca del Dipartimento di Scienze Biochimiche http://dsb.uniroma1.it/archivionotizie/biblioteche

Meccanismo d’azione degli ormoni: Generalità sugli ormoni. Biosintesi adrenalina. Traduzione del segnale: differenti classi di recettori ormonali, proteine G, Ras, secondi messaggeri (cAMP, fosfatidilinositolo, NO). Guanilato ciclasi. Recettori tirosin-chinasici. Sistema di segnalazione degli ormoni steroidei. Produzione e conservazione dell’energia nei sistemi biologici: Cenni di termodinamica. ATP e altri composti cosiddetti “ricchi di energia”. Fosforilazione al livello del substrato. Fosforilazione ossidativa. Metabolismo e sua regolazione: Digestione e assorbimento dei glucidi. Glicolisi, piruvato deidrogenasi, ciclo di Krebs. Via dei pentosofosfati. Gluconeogenesi. Sintesi del glicogeno e glicogenolisi. Digestione e assorbimento dei lipidi. ß-ossidazione. Corpi chetonici. Biosintesi acidi grassi e colesterolo. Trasporto del colesterolo. Digestione e assorbimento delle proteine. Transdeaminazione. Ureogenesi. METODOLOGIE BIOCHIMICHE  Metodi di purificazione delle proteine  Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche  Tecniche Spettroscopiche

Mathews C., van Holde K.E., Appling D., Antony-Cahill S., Biochimica Ed. Piccin Nelson D.L. & Cox M.M. I principi di Biochimica di Lehninger Ed Zanichelli Garrett R.H. & Grisham C.M. Principi di Biochimica con Ed. Piccin Voet D., Voet J.G., Pratt C.W. T. Fondamenti di Biochimica Ed. Zanichelli Campbell M.K., Farrell S.O. Biochimica Ed. EdiSES Ninfa A.J. & Pallou D.P. Metodologie di Base per la Biochimica e la Biotecnologia Ed. Zanichelli Bonaccorsi MC, Contestabile R., Di Salvo M.L Metodologie Biochimiche Casa Ed. Ambrosiana

Contenuti del corso Il corso esaminerà le principali metodologie utilizzate nel laboratorio biochimico. Lo studio si svolgerà attraverso esercizi in aula, con proiezione e discussione di video e calcoli numerici ed esperienze pratiche in laboratorio. Metodologie biochimiche. Studio delle principali tecniche di laboratorio biochimico (24 ore). Strategie di purificazione delle proteine. Dosaggio di proteine Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. Spettrometria di massa. Dosaggio di enzimi. Tecniche per determinare la struttura primaria e la struttura tridimensionale delle proteine.

Bonaccorsi, Contestabile, di Salvo METODOLOGIE BIOCHIMICHE, Casa Editrice Ambrosiana Wilson, METODOLOGIA BIOCHIMICA, Raffaello Cortina Editore